Nautojen BSE-tauti kuuluu siirrostettaviin sienimäisiin aivorappeutumiin (TSE), joissa epänormaalia prioniproteiinia kertyy aivokudokseen. Taudin aiheuttaja on nykykäsityksen mukaan puhdas proteiinipartikkeli, prioni. Tarttuvat prionit (PrPSc) muodostuvat suurelta osin tai ehkä kokonaankin normaalista solun prionista tai sen edeltäjästä, vaikkakin muuntumisen yksityiskohdat ovat vielä epäselviä. Muuntumisen seurauksena prionista tulee proteaasiresistentti  se ei metaboloidu normaalisti, kasautuu aivokudokseen ja kykenee muodostamaan säikeitä. Seurauksena aivoihin muodostuu tyypillisiä sienimäisiä muutoksia, joiden perusteella taudin histopatologinen diagnoosi tehdään. Histopatologinen tulos on luotettava, joskin sen ongelmana on hitaus  tutkimus kestää useita viikkoja. Suomessa hermosto-oireisia nautoja on EELAn patologian osastossa tutkittu histopatologisesti jo vuosien ajan eikä BSE-tautia ole todettu.

EU:n pysyvä eläinlääkintäkomitea päätti BSE- valvontaohjelmasta 22.11.2000. Uusien BSE-pikatestejä käytetään ohjelmaan kuuluvien nautojen tutkimuksessa. Komission päätökseen 2000/764/EC perustuen vuoden 2001 alusta lähtien tulisi kaikissa EU-maissa tutkia kaikki hätäteurastetut yli 30 kk:n ikäiset naudat, neurologisesti oireilevat naudat sekä osa tiloilla itsestään kuolleista naudoista BSE:n varalta. Myöhemmin BSE- valvontaohjelmaa laajennettiin vielä kaikkiin yli 30 kuukauden ikäisiin nautaeläimiin. Testaamattomat naudat on poistettava ravintoketjusta ja hävitettävä. 

12.12.2000 pidetyssä naudanlihan hallintakomiteassa annettiin alhaisen riskin maille Itävallalle, Ruotsille ja Suomelle mahdollisuus poiketa kaikkien yli 30 kuukauden ikäisten nautaeläinten testaamisesta ns. pikatestillä BSE- taudin varalta. Näissä maissa riittää, että testataan ne naudat, joista tauti todennäköisimmin löytyy, mikäli tautia maassa on. Näin ollen vuonna 2001 valvontaohjelman piiriin Suomessa kuuluvat itsestään kuolleet, hätäteurastetut sekä neurologisesti oireilevat yli 30 kuukauden ikäiset naudat. Lisäksi maahan tuodut ja täällä teurastetut yli kahdenkymmenen kuukauden ikäiset naudat testataan. Kun Maa- ja metsätalousministeriö lisäsi vuoden 2001 alkupuolella tähän joukkoon vielä sairasteurastetut naudat, EELAn arvioidaan testaavan BSE-pikatestillä tänä vuonna noin 20 000 aivonäytettä. Pikastestillä testattavien eläimien ruhoja ei saa jatkokäsitellä teurastamossa ennen kuin BSE-pikatestin tulos on osoittautunut negatiiviseksi. Mikäli testin tulos on positiivinen tai epäselvä, ruho odottaa tuloksen varmistamista eikä pääse ravintoketjuun.

BSE-pikatestit

ELISA-testit

Western blot

Näyte otetaan tarkoitukseen valmistetulla kertakäyttölusikalla viemällä lusikka aivojen foramen magnumin läpi, jolloin sopivan kiertoliikkeen jälkeen saadaan aivonäyte oikealta alueelta. Näyte laitetaan purkkiin naudan korvanumeron kanssa ja toimitetaan laboratorioon. Laboratoriossa näytteen obex-alueelta leikataan pieni pala, suspensoidaan, käsitellään proteinaasilla ja SDS-näytepuskurilla valmistajan ohjeiden mukaan. Proteinaasikäsitelyssä normaali prioniproteiini hajoaa, kun taas sairaasta prioniproteiinista (PrPSc) pilkkoutuu vain pieni osa. Käsittelyn jälkeen näytteet ajetaan SDS-polyakryyliamidigeelissä  tarkoituksena on, että näytteen proteiinit erottuvat molekyylikokonsa mukaisesti. Jokaisessa geelissä ajetaan myös positiivinen kontrollinäyte, joka sisältää normaalikokoisen prioniproteiinin ja tunnetun kokoisia proteiineja (molekyylipainostandardi). Geelissä erotetut proteiinit siirretään membraanille, joka käsitellään prionivasta-aineella - tämä sitoutuu sekä positiiviseen kontrollinäytteeseen että näytteistä mahdollisesti löytyvään PrPSc:hen. Membraaniin sitoutunut prionivasta-aine paikallistetaan kemiluminisoivalla sekundaarivasta-aineella, joka valottaa röntgenfilmin vastaavalta alueelta. Näyte on BSE-positiivinen, mikäli siitä proteinaasikäsittelyn jälkeen löytyy prionivasta-aineella tunnistettava, normaalia pienempi (PrP27-30) prioniproteiini.

Western blot- menetelmänä on työläämpi kuin elisa-menetelmät. Kuitenkin western blot-testiin päädyttiin useasta syystä. Tärkein syy on se, että testin perusteella tulos on BSE-positiivinen vain, mikäli prionivasta-aine on löytänyt membraanilta juuri oikean kokoiset prionifragmentit (PrP27-30). Prionivasta-aine värjää myös aivokudoksen normaalin prioniproteiinin, joka testin alkuvaiheessa tuhotaan proteinaasikäsittelyllä. Mikäli proteinaasi ei ole syystä tai toisesta hävittänyt näytteen normaaliprionia, nähdään tuloksena terveen kokoinen prioni tai useita vaihtelevan kokoisia prionifragmentteja, jotka eivät ole identtisiä positiivisen BSE-näytteen fragmenttien kanssa. Tällöin proteinaasikäsittely voidaan tehdä uudelleen ja väärien positiivisten tulosten saaminen on ainakin teoriassa mahdotonta. Elisa-menetelmään perustuvissa testeissä tällaiset tekniset virheet saattavat johtaa väärään positiiviseen testin tulkintaan, niinpä elisa-positiivinen tulos on aina varmistettava western blot-menetelmällä. 

Jos näytteessä ei todeta BSE:tä, tulos faksataan teurastamolle, jonka jälkeen ruho käsitellään normaalisti. Mikäli näytteestä löytyy western blot-testissä PrPSc:n kokoinen prioni, tai mikäli testin tulos on epäselvä, tehdään testi uudestaan. Lisäksi aivoista leikataan obex-alueelta uusi näytepala, joka testataan uudelleen pikatestillä. Jos western blot-testin tulokset ovat toistettavasti positiiviset tai tulos edelleen epäselvä, lähetetään näyte immunohistokemiallista tutkimusta varten OIE:n referenssilaboratorion Englantiin. Tutkimuksen tulos valmistuu parin viikon kuluessa. 
 

Kuvassa western blot-menetelmällä tehty BSE-testin tulos (Prionics AG, Sveitsi). CO=yhdistetyt terve prioni ja molekyylipainostandardi, BSE= BSE-positiiset aivonäytteet, NEG= normaalit aivonäytteet.