Tässä väitöskirjatyössä on tutkittu FAF-taudin tautimekanismeja solu- ja molekyylitasolla. Potilaiden sekä normaalin että mutantin gelsoliinin prosessointia ja toimintaa tutkittiin ilmentämällä näitä proteiineja erilaisissa soluviljelmissä. Mutaation vaurioittamaa gelsoliinia tuottavissa soluviljelmissä osoitettiin, että tautiprosessin laukaisee gelsoliinin virheellinen pilkkoutuminen. Tämä johtaa siihen että potilaiden kudoksiin alkaa kertyä amyloidia. 

Mutaatiosta johtuvan gelsoliinin virheellinen pilkkoutuminen johtui ilmeisesti sairaan proteiinin väärästä laskostumisesta. Normaalissa gelsoliini-proteiinissa on rikkisilta, joka auttaa proteiinin oikean, toimivan muodon aikaansaamisessa. Amyloidoosin aiheuttama mutaatio estää tämän rikkisillan syntymisen ja johtaa näin mutantin potilaiden gelsoliinin epänormaaliin pilkkoutumiseen. Tämä taas johtaa vuosien kuluessa amyloidin kertymiseen kudoksiin. FAF-gelsoliinin virheellinen pilkkoutuminen oli erityisen runsasta hermosoluissa tai niiden kaltaisissa soluissa. Niinpä hermosoluilla ilmeisesti onkin erityinen rooli suomalaisen amyloidoosin syntymekanismeissa.

Amyloidoosi-ilmiön syntymekanismeja selvittävän työn tuloksilla on merkitystä myös yleisempien amyloidin kertymiseen johtavien sairauksien kuten Alzheimerin taudin solu-ja kudostason tapahtumien ymmärtämiselle. Tulevaisuudessa tästä tiedosta voi olla hyötyä myös suomalaisen amyloidoosin lieventämiseen ja hoitoon tarkoitettujen lääkkeiden kehittämiselle.